Vedci pomocou kryoelektrónovej mikroskopie (cryo-EM) prvýkrát určili štruktúru telomerázy v pučivej kvasinkách Saccharomyces cerevisiae, čím získali bezprecedentný vhľad do fungovania tohto enzýmu[2]. Štruktúra telomerázy v kvasinkách sa výrazne líši od štruktúry v iných eukaryotických organizmoch a pozostáva z RNA komponentu TLC1, troch proteínov Est a komplexu Pop1/6/7, ktoré tvoria kompaktne usporiadané jadro[2]. Enzým obsahuje aj dlhé RNA väzby, ktoré flexibilne spájajú heterodimér yKu70/80 a heptamér Sm[2]. Vedci zistili, že proteín Est3 pôsobí ako „molekulárne lepidlo" stabilizujúce celý komplex – keď narušili jeho interakcie s inými komponentmi, teloméry sa začali skracovať a urýchlila sa biologická starnúť buniek[2]. Est3 je homológom ľudského proteínu TPP1, ktorý je kľúčový pre nábor telomér k telomeráze a reguláciu jej aktivity počas replikácie DNA[2]. Táto štúdia poskytuje prvý atómový pohľad na štruktúru kvasinkového holoenzýmu telomerázy a objasňuje mechanizmy jej zostavenia a fungovania[2].